Lagere barrière, dezelfde begin- en eindstoffen
In een eenvoudig energiediagram ligt de top van de gekatalyseerde route lager. De niveaus van dezelfde beginstoffen en producten blijven gelijk; ΔH verandert daardoor niet.
Een katalysator kan deelnemen aan tussenstappen. “Hij doet niet mee” is dus onjuist; “hij wordt netto teruggevormd” beschrijft beter wat gebeurt. Bij evenwicht verandert katalyse de ligging van het evenwicht niet.
Enzymen herkennen hun substraat
Veel enzymen zijn eiwitten met een actief centrum waaraan bepaalde substraten kunnen binden. Hun vorm en omgeving beïnvloeden hun werking. Niet ieder enzym werkt op iedere stof.
Temperatuur en pH kunnen de enzymactiviteit veranderen. Bij te sterke verhitting kunnen veel eiwitenzymen hun structuur en functie verliezen. Het optimum hangt af van het enzym; er bestaat geen universele optimale temperatuur.
Een katalysator vergelijken in een energiemodel
Vergelijk barrières vanaf hetzelfde beginniveau en controleer dat de eindstoffen gelijk zijn.
Werk het stap voor stap uit
Een ongekatalyseerde route heeft Eₐ = 90 kJ/mol; een alternatieve route Eₐ = 50 kJ/mol. Verandert ΔH hierdoor?
- De barrière daalt met 40 kJ/mol.
- ΔH gaat over eindniveau min beginniveau.
- Die niveaus blijven voor dezelfde reactie gelijk.
De barrière daalt, maar ΔH blijft gelijk.
Test jezelf
Vraag 1 van 3